Ферменты

Материал из Letopisi.ru
Перейти к: навигация, поиск


Ферменты (латинский fermentum брожение, бродильное начало; синоним энзимы) — специфические белки, способные ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах, не входя при этом в состав конечных продуктов реакции, то есть являющиеся биологическими катализаторами.


Ферменты играют важную роль в метаболических процессах:

  1. Действуют как биологические катализаторы и снижают энергию активации химической реакции;
  2. Позволяют регулировать метаболические пути в ответ на изменения среды клетки или сигналы от других клеток.


Все ферменты делят на 6 классов.

  1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электронов) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов Н (электронов) к акцептору. Пример: каталаза.
  2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), и др. Например, амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СO2.
  3. Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза.
  4. Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).
  5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.
  6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей. Пример: ДНК-полимераза

Изоферменты— это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы. Проферменты— функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндо- или экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент. Примерами проферментов являются пепсиноген, трипсиноген и др.


Химическая природа ферментов

Свойства ферментов как биологических катализаторов: эффективность, специфичность действия, зависимость активности ферментов от температуры и рН среды.

Ферменты обладают свойствами белков:

  1. они являются амфотерными
  2. осаждаются сульфатом аммония т.е. высаливаются
  3. инактивируются при нагревании под действием концентрированных кислот и щелочей
  4. неспособны проходить через полупроницаемые мембраны.

Абсолютным доказательством белковой природы ферментов - это синтез их из отдельных аминокислот. По химическому составу ферменты как и белки могут быть двух видов - простые и сложные (протеины и протеиды).

Протеины могут состоять из одной полипептидной цепи (рибонуклеаза содержащая 124 аминокислот. остатка, пепсин, трипсин) В то же время ряд ферментов состоят из нескольких полипептидных цепей т.е. являются олигомерными белками. Например альдолаза - фермент гликолиза, РНК-полимераза и др. К первой группе относятся обычно класс гидролиз, практически все гидролитические ферменты состоят только из аминокислот т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном являются сложными белками т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть сложного фермента получила название апофермент. Характерной особенностью или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью.

Виды специфичности ферментов

Различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратную специфичность - это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

  1. Абсолютная субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата.
  2. Относительная субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов.
  3. Стереоспецифичность - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.‎‎

Литература

  1. Бессолицына Е. Биохимия метаболизма. Учебное пособие / Е. Бессолицына, Litres, 2018. 429 c.
  2. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х томах. Том 1. — Москва: Мир, 1985. — 367 с.
  3. Friedrich C.G. Physiology and Genetics of Sulfur-oxidizing Bacteria под ред. R.K. Poole, Academic Press, 1997. 235–289 с.
Персональные инструменты
Инструменты